2020年11月30日，365体育官网材料科学与工程学院王振刚课题组、国家纳米科学中心丁宝全研究员课题组、施兴华研究员课题组和清华大学刘冬生教授课题组合作，在《Nature Materials》上在线发表了题为“Cofactor-free oxidase-mimetic nanomaterials from self-assembled histidine-rich peptides”的研究论文，报道了他们在仿生催化领域取得的新进展。
天然的氧化还原酶主要依赖活性位点附近精确排布的氨基酸残基和辅因子（Cofactor）相互协作高效地催化底物的氧化还原反应，其中辅因子对于电子传递起着关键的作用。但是，是否能仅通过控制氨基酸基团的排列和协作，实现含有辅因子的活性位点的催化能力，仍是未知数。在本工作中，研究者设计组装聚组氨酸多肽形成了单晶结构，在不含有血红素辅因子或者金属时，表现出催化H2O2还原的活力。系统考察了自组装催化剂微结构和类过氧化物酶催化功能，发现不同晶面的氢键作用、静电作用和π-π堆积作用协同促进多肽链规整排列并形成单晶结构；晶体的形成决定了自组装材料的比催化活力，表明活力与组装能力的密切关系。对催化机理的研究表明，组装体通过表面的组氨酸残基、以多重非共价相互作用吸附形成三元复合物，通过连续的夺氢反应、超氧自由基形成和质子转移反应，生成产物，最后回到初始态。经历10次乃至数百次循环的加热/冷却或者酸化/中和处理后，该催化剂的活力没有任何损失。
该研究为氧化模拟酶催化剂的设计提供了新的策略，提出了新的氧化还原反应催化机制，拓宽了对生物催化的认知，也为简单的分子到具有复杂活性位点结构的辅因子依赖酶的化学演化过程提供了实验模型。
365体育官网化工大学王振刚教授、国家纳米科学中心王会副研究员和丁宝全研究员为该论文的共同通讯作者。
